Hierarchical Assembly Investigations and Multiscale Characterization of Protein-based Materials
Insights from Whey Protein Nanofibrils and Recombinant Spider Silk Microspheres
Tid: To 2023-06-15 kl 13.00
Plats: E3, Osquars backe 14, Stockholm
Videolänk: https://kth-se.zoom.us/j/69776330962
Språk: Engelska
Ämnesområde: Bioteknologi
Respondent: Eirini Ornithopoulou , Proteinteknologi
Opponent: Universitetslektor Tim Melander Bowden, Uppsala universitet
Handledare: Professor My Hedhammar, Proteinteknologi, Centrum för Bioprocessteknik, CBioPT, Science for Life Laboratory, SciLifeLab, Albanova VinnExcellence Center for Protein Technology, ProNova; Doktor Thomas Crouzier, Glykovetenskap; Professor Christina Divne, Industriell bioteknologi, Strategiskt Centrum för Biomimetiska Material, BioMime, Albanova VinnExcellence Center for Protein Technology, ProNova
QC 2023-05-17
Abstract
Proteinbaserade material med sin unika kombination av styrka, elasticitet och biokompatibilitet har enorm potential för tillämpningar inom olika branscher. För att utnyttja dessa egenskaper måste vi förstå och kontrollera hur proteinbyggstenar sammanfogas för att bilda hierarkiskt strukturerade material. Samtidigt kan kombinationen av olika proteiner med kritiskt tänkande leda till avancerade material med synergistiska effekter som kan ta itu med komplexa problem som in vitro-vävnadsutveckling. Denna avhandling presenterar en undersökning av beteendet hos vissa proteinbaserade material, specifikt vassleproteinisolat (WPI) proteinnanofibriller (PNF), β-laktoglobulinprotein peptidfragmentförsamlingar och rekombinerade spindelsilkesmikrosfärer.
I Artikel I undersöktes den hierarkiska sammansättningen och packningsbeteendet hos WPI-nanofibrer med hjälp av en Liquid Bridge Induced Assembly (LBIA) uppställning. Resultaten visade att inriktningen av raka och böjda fibrer påverkades av temperatur och storlek vilket ger insikter i sammansättningsdynamiken för framtida materialproduktion.
I Artikel II studerades effekten av WPI PNFs nanoskaliga funktioner på filmernas morfologi. Det visade sig att kontroll av fibrilstorlek och användning av snabbtorkningsprotokoll kunde manipulera makroskaliga funktioner utan att offra de funktionella egenskaperna hos PNF:erna.
I Artikel III undersöktes nanoskalig morfologi, molekylärt arrangemang och polymorfism hos PNF:er bildade av ett syntetiskt peptidfragment härstammande från β-laktoglobulinprotein (β-LG11–20). Resultaten tyder på att polymorfismen härrör från protofilament packningsdifferenser på nanoskalan.
I Artikel IV utforskades självmonteringsbeteendet hos FN-silke i fysiologisk liknande buffert och i hyaluronsyralösning. FN-silkesmikrosfärerna visade en fibrillär eller porös mesostruktur, med potentiella tillämpningar inom optimering av cellkulturer och läkemedelsleverans.